Аминокислоты — это органические соединения, из которых построены все белки организма. Они служат «кирпичиками» для роста, восстановления тканей, выработки гормонов, антител и ферментов. Химически каждая аминокислота одновременно содержит аминогруппу (-NH₂) и карбоксильную группу (-COOH). Общая формула: NH₂-CHR-COOH, где R — уникальный радикал (боковая цепь), определяющий свойства аминокислоты. Аминокислоты являются мономерами, из которых в процессе синтеза белка строятся полипептидные цепи. В генетическом коде человека задействовано 20 протеиногенных аминокислот.
КЛАССИФИКАЦИЯ
По способности синтезироваться в организме
Классификация несовершенна, но традиционно выделяют три группы:
Незаменимые — не синтезируются, должны поступать с пищей (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин).
Заменимые — синтезируются организмом (аланин, аспарагин, аспартат, глутамат, серин).
Условно незаменимые — синтезируются, но при стрессе, болезнях или интенсивном росте требуется дополнительное поступление (аргинин, глутамин, глицин, пролин, тирозин, цистеин).
По химическому строению боковой цепи
Классификация основана на физико-химических свойствах радикала:
Неполярные (гидрофобные): глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан, метионин.
Полярные (гидрофильные) незаряженные: серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин.
Отрицательно заряженные (кислые): аспартат, глутамат.
Положительно заряженные (основные): лизин, аргинин, гистидин.
Протеиногенные и непротеиногенные
Протеиногенные (20 основных) входят в состав белков согласно генетическому коду.
Непротеиногенные не входят в белки, но выполняют важные функции: орнитин и цитруллин (цикл мочевины), таурин, ГАМК, бета-аланин и другие. Многие являются модификациями протеиногенных аминокислот.